Information

1.

研究室見学常時行っております。

本学1年生~4年生、大学院生、外部の方、どなたでもお気軽にお越しください。

教員が不在の際は院生が対応いたします。

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研究室・実験室:

先進生命科学研究所 3階

お越しの際は玄関のインターホンを鳴らしてください。

TEL☎:0463-58-1211 (内線3740)

2.

日本化学会年会に参加します。

日本化学会第102春季年会(2022)にて当研究室の学生が研究発表を行います。​

  • 会期:2022年3月23日(水)~26日(土)

  • 会場:オンラインで開催

​詳細は近日公開予定です

 

NCA (Native Chain assembly)による​インスリンの合成法を動画で!

東海大学理学部化学科の紹介動画

<重要なお知らせ> 研究室を「先進生命科学研究所」に引っ越しました。
2022年度6月より研究拠点を「先進生命科学研究所」に移しました。
場所は18号館よりさらに奥の3階建ての建物です。
場所詳細はアクセス中の学内地図をご覧ください。


施設は常時施錠されておりますので、玄関のインターホンでお呼びください。解錠いたします。

学生さん、学外業者様にはご迷惑をおかけいたしますが、よろしくお含みおきください。
(2022年6月)

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What's new?​

1. 当研究室の研究成果がChemistry-A European Journalに受理されました。

 

研究論文「Modeling Type-1 Iodothyronine Deiodinase with Peptide-Based Aliphatic Diselenides: Potential Role of Highly Conserved His and Cys Residues as a General Acid Catalyst.」​がChemistry-A European Journal に受理されました。

1型ヨードチロニン脱ヨウ素酵素(ID-1)は、チロキシン(T4)のフェノール環とチロシル環上の5'-Iと5-Iを還元的に除去する触媒です。化学的性質の異なるI原子が共通の機構で脱ヨウ素化が進行するか否かを化学的に検証することはこれまで極めて困難でした。この研究では、脂肪族ジセレニド化合物を用いてID-1の酵素活性部位をモデル化することに初めて成功しました。詳細な反応機構解析の結果、5'-Iと5-Iの脱ヨウ素化は、セレノレートアニオンとT4のI原子間でSe•••Iハロゲン結合を形成した不安定な中間体を経由する同一機構によって進行していることが化学的に立証されました。

(2022年10月)

DOI: 10.1002/chem.202202387

 

2. 卒業研究生が加わりました

2022年度より卒業研究生(4年生)が5名加わりました。
本年度も頑張りましょう!

(2022年4月)

3. 第17回 東海大学総合医学研究所研修会に参加しました。

2021年11月27日、東海大学伊勢原校舎にて開催され、荒井が「セレン化学を利用したタンパク質の立体構造制御」というタイトルで講演を行いました。また、ショートプレゼンテーション アワードに当研究室の三神瑠美さん(M1)が選出されました。おめでとうございます!大学ホームページへは、こちらのリンクをクリック!
(2021年12月)

4. 大学院生の研究成果に関する記事が「東海大学キャンパスニュース」に取り上げられました。

 

大学院生が執筆した学術論文に関するインタビュー記事が『東海大学キャンパスニュース』に掲載されました。

詳細はリンクをクリックしてください。

(2021年11月)

 

5. 我々の論文記事(​DOI: 10.1002/cbic.202100394)が雑誌の表紙を飾りました!

 

研究論文「S-Denitrosylase-like Activity of Cyclic Diselenides Conjugated with Xaa-His Dipeptide: Role of Proline Spacer as a Key Activity Booster」を象徴するグラフィックが雑誌の表紙(Front cover)を飾りました!

(2021年10月)

Cover DOI: 10.1002/cbic.202100558

 

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6. 当研究室の研究成果をBiologyに寄稿し受理されました。

当研究室の大学院生(M1:三神瑠美さん)および塚越俊介さん(2020年3月卒業、修士)の寄稿論文「Abnormal Enhancement of Protein Disulfide Isomerase-like Activity of a Cyclic Diselenide Conjugated with a Basic Amino Acid by Inserting a Glycine Spacer」​がBiology (MDPI: IF = 5.079 [2020])に受理されました。
(2021年10月)
​DOI: 10.3390/biology10111090

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A polypeptide chain, which is a biological polymer composed of amino acids, can have a physiological function as a “protein” by forming a unique three-dimensional structure through protein folding. Structural failure of proteins in cells frequently induces various diseases, such as neurodegenerative diseases and diabetes. Therefore, cells are equipped with various enzymes, such as protein disulfide isomerase (PDI), to promote correct folding and avoid misfolding. In both cells and test tubes, protein folding is a key process in determining the overall efficiency of protein synthesis. Therefore, it is crucial to develop an artificial folding catalyst, which behaves like PDI, for both drug discovery and protein engineering. Herein, we report the structural optimization of a cyclic diselenide molecule to improve its intrinsic PDI-like catalytic activity.

7. 大学院生の学術論文がChemBioChemに受理されました。

 

当研究室の大学院生(M1:三神瑠美さん)の研究論文「S-Denitrosylase-like Activity of Cyclic Diselenides Conjugated with Xaa-His Dipeptide: Role of Proline Spacer as a Key Activity Booster」​がChemBioChem (Wily)に受理されました。システイン残基のニトロソ化はタンパク質のミスフォールディングや凝集体形成、ひいては神経変性疾患などを引き起こすと考えられています。この論文では、Pro-Hisジペプチドを接合した環状ジセレニド化合物が、ニトロソ化システインを通常のシステインへと触媒的に還元することができることを見出しました。ニトロソ化ストレスが誘発するミスフォールディング病の治療薬として応用が期待されます(2021年8月)

​DOI: 10.1002/cbic.202100394

 

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1,2-Diselenan-4-amine conjugated with Pro-His dipeptide, a novel S-denitrosylase mimic, effectively promoted the cysteinyl S-denitrosylation and prevented protein misfolding caused by the S-nitrosylation. Structural analyses of the compound suggested that the diselenol form, which is produced as a key reactive species during the catalytic reaction, is thermodynamically stabilized by forming a γ-turn, dramatically enhancing the catalytic activity.

8. 当研究室の研究成果がBioorganic & Medicinal Chemistryに受理されました。

 

研究論文「Glutathione peroxidase-like functions of 1,2-diselenane-4,5-diol and its amphiphilic derivatives: Switchable catalytic cycles depending on peroxide substrates」​がBioorganic & Medicinal Chemistry (Elsevier)に受理されました。この論文では、当研究室で合成した環状ジセレニド化合物(1,2-diselenane-4,5-diol)とその両親媒性誘導体が、抗酸化酵素であるグルタチオンペルオキシダーゼ(GPx)1およびGPx4に似た機能を発揮することと試験管および細胞レベルでの実験から明らかにしました。さらに、詳細な分子メカニズムも明らかにし、酸化ストレスが誘発する様々な疾患の治療薬として期待が持たれます(2020年11月)

​DOI: 10.1016/j.bmc.2020.115866

 

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1,2-Diselenane-4,5-diol and its amphiphilic derivatives can catalytically reduce hydrogen peroxide and lipid peroxide via switchable two glutathione peroxidase-like catalytic cycles depending on the peroxide substrates.

9. 我々の論文記事(DOI: 10.1002/asia.202000682)が雑誌の表紙を飾りました!

 

研究論文「Basic Amino Acid Conjugates of 1,2-Diselenan-4-amine with Protein Disulfide Isomerase-like Functions as a Manipulator of Protein Quality Control」(Chem Asian J. 2020, 15, 2646–2652)を象徴するグラフィックが雑誌の表紙を飾りました!(2020年8月)

 

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10. 当研究室の研究成果がChemistry-An Asian JournalにV.I.P.として受理されました。

当研究室を卒業した塚越俊介さん  (2020年3月卒業、修士)および三神瑠美さん (B4)の研究論文「Basic amino acid conjugates of 1,2‐diselenan‐4‐amine with protein disulfide isomerase‐like functions as a manipulator of protein quality control」​がChemistry-An Asian Journal (Wily)にV.I.P.(Very Important Paper)として受理されました。この論文では、当研究室で合成した環状ジセレニド化合物の塩基性アミノ酸(ヒスチジンなど)接合体が、タンパク質の立体構造形成を促す酵素であるタンパク質ジスルフィド異性化酵素(PDI)と同様の触媒活性を示すことを明らかにしました。さらに合成した化合物は、タンパク質の構造化不全によって引き起こされる凝集体(タンパク質の沈殿物)形成の抑制にも効果を発揮することを明らかにしました。タンパク質の凝集体形成に起因する疾患への応用などが期待されます。(2020年7月)

​DOI: 10.1002/asia.202000682

 

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Protein disulfide isomerase-like compound: Catalytic efficiencies of 1,2-diselenan-4-amine for cysteinyl redox reactions related to protein folding/unfolding in the endoplasmic reticulum are enhanced only by conjugating basic amino acids. In addition, these synthetic compounds, especially histidine-conjugated one, also show high suppression capability against protein aggregation even at a low concertation of the compounds.

11. 我々の論文記事(DOI: org/10.1002/chem.201902230)が雑誌のCoverを飾りました!

研究論文「Modeling Thioredoxin Reductase-like Activity Using Cyclic Selenenyl Sulfides: Participation of an NH...Se Hydrogen Bond through Stabilization of the Mixed Se–S Intermediate」(Chem.Eur.J.2019,25,12751–12760)を象徴するグラフィックが雑誌の表紙を飾りました!(2019年7月)

 

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12. 我々の論文記事(DOI: 10.1039/C9CY00562E)が雑誌の裏表紙絵を飾りました!

研究論文「Cyclic telluride reagents with remarkable glutathione peroxidase-like activity for purification-free synthesis of highly pure organodisulfides」(Catal. Sci. Technol., 2019, 9, 3647–3655)を象徴するグラフィックが雑誌の裏表紙を飾りました!(2019年7月)

 

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